Come avviene la formazione di un legame peptidico?
Il legame peptidico è un legame covalente che si instaura tra due molecole, quando il gruppo carbossilico di una reagisce con il gruppo aminico dell’altra attraverso una reazione di condensazione (o deidratazione, che porta – cioè – all’eliminazione di una molecola di acqua).
Come si forma la catena Polipeptidica?
Un polipeptide è una singola catena di numerosi amminoacidi uniti tra loro attraverso legami peptidici per condensazione di un gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico del successivo.
Che cos’è una catena polipeptidica?
Come si forma un legame peptidico?
Solitamente, il legame peptidico si forma tra due amminoacidi, originando un dipeptide. Dal momento che nella sua molecola un dipeptide comprende ancora un gruppo amminico ed uno carbossilico, può formare un legame peptidico con un terzo aminoacido originando un tripeptide, e via discorrendo.
Qual è l’ idrolisi del legame peptidico?
Idrolisi del legame peptidico L’ idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Essa consiste nella reazione inversa alla condensazione: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, nel caso di un dipeptide, ai due amminoacidi separati.
Come avviene la sintesi di peptidi?
La sintesi di peptidi è un’operazione molto complessa anche se consiste nel realizzare sempre un solo tipo di legame, quello ammidico, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e quello amminico del successivo.
Come viene sintetizzato il legame ammidico?
Il legame ammidico viene sintetizzato quando il gruppo carbossilico di una molecola di amminoacido reagisce con il gruppo amminico dell’altra molecola di amminoacido, provocando il rilascio di una molecola di acqua (H2O), quindi il processo è una reazione di sintesi di disidratazione.