Sommario
Come avviene il legame peptidico nelle proteine?
Il legame peptidico è un legame covalente che si instaura tra due molecole, quando il gruppo carbossilico di una reagisce con il gruppo aminico dell’altra attraverso una reazione di condensazione (o deidratazione, che porta – cioè – all’eliminazione di una molecola di acqua).
A cosa è dovuta la struttura secondaria di una proteina?
La struttura ß delle proteine è dovuta alla formazione di legami a idrogeno tra due tratti di catena che si collocano l’uno a fianco dell’altro e che assumono la caratteristica “struttura a pieghe” o “a fisarmonica”. Le catene laterali si estendono al di sopra e al di sotto del piano mediano del “foglietto”.
Come avviene il legame peptidico?
Il legame peptidico si genera nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l’unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H 2 O), la parte acida di un amminoacido (il gruppo funzionale carbossilico -COOH) si unisce con quella basica di un altro amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH 2).
Qual è l’ idrolisi del legame peptidico?
Idrolisi del legame peptidico L’ idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Essa consiste nella reazione inversa alla condensazione: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, nel caso di un dipeptide, ai due amminoacidi separati.
Quali sono i legami interni agli aminoacidi?
Vi sono tuttavia altri due legami interni agli aminoacidi che invece possono ruotare liberamente, essi sono: il legame C-C di un aminoacido, il quale forma un angolo di rotazione detto “psi” e e il legame N-C di un altro aminoacido, con angolo di rotazione “phi”.
Quali sono le proteine esistenti?
Nelle proteine vi sono quattro livelli di organizzazione strutturale Tutte le proteine esistenti derivano da combinazioni diverse dei 20 aminoacidi naturali
Quali sono le reazioni acido-base?
REAZIONI ACIDO-BASE Le reazioni acido-base sono le reazioni più semplici: un H+ si trasferisce da un acido ad una base Secondo Brønsted: un acido è una sostanza che si dissocia cedendo un protone (cioè H+, una specie che non ha elettroni) una base è una sostanza che lega un protone
Qual è la struttura generale di un α-amminoacido?
Pertanto la struttura generale di un α-amminoacido è la seguente: Ovvero: Il gruppo -R può essere un atomo di idrogeno (nella glicina), una catena alifatica (ramificata o no, sostituita o no), un anello aromatico o un anello eterociclico.
Qual è la costante di equilibrio degli acidi?
La costante di equilibrio, e quindi il pK a, ci permette di valutare la forza degli acidi Un acido è tanto più forte quanto più è dissociato, cioè quanto più l’equilibrio è spostato verso destra. Più forte è un acido, più grande è il valore della sua costante di equilibrio termodinamica K a, più piccolo è il numero del suo pK a
Quanto forte è un acido?
Un acido è tanto più forte quanto più il suo equilibrio è spostato verso destra, cioè quanto più è dissociato. A spostare l’equilibrio verso destra concorrono sia la forza del legame che si deve rompere, sia la stabilità della base coniugata che si forma. Più forte è il legame che si deve dissociare, meno acido è il composto.
Dove troviamo il legame peptidico?
Nelle proteine gli amminoacidi sono uniti mediante un legame covalente (legame peptidico). Tale legame si stabilisce tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico dell’amminoacido successivo con eliminazione di una molecola di acqua (Figura 4).
Quando si definiscono peptidi e proteine?
Per peptidi e proteine si definiscono: quando unità separate di proteine sono bloccate insieme(per esempio, emoglobina, tropocollagene) Struttura primaria Struttura secondaria Struttura terziaria Struttura quaternaria.