Sommario
Cosa sono gli effetti allosterici?
Legante in grado di modulare la posizione dell’equilibrio tra due (o più) conformazioni di proteine oligomeriche, regolandone in tal modo l’attività fisiologica (per es., influenzando l’azione catalitica di un enzima su un substrato).
Cosa sono gli effettori?
Ogni terminazione nervosa, connessa con una fibra nervosa efferente, che trasmette gli impulsi nervosi al tessuto (muscolare, ghiandolare) nel cui intimo è dislocata, determinandone l’attivazione; oppure qualsiasi organo o tessuto, non nervoso, attivato da una fibra nervosa efferente.
Cosa significa proteina allosterica?
Una proteina allosterica, per interazione reversibile (effetto allosterico) con una piccola molecola, o con un’altra macromolecola (effettore) che si lega a un sito solitamente diverso dal sito attivo della proteina (sito allosterico), subisce un cambiamento conformazionale (transizione allosterica) che determina …
Cosa è una proteina allosterica?
Come sono regolati gli enzimi allosterici?
Gli enzimi allosterici sono regolati anche da molecole diverse dal substrato, i modulatori. Il modulatore può indurre l’attivazione dell’enzima (modulatore positivo) o l’inattivazione (modulatore negativo). Il modulatore positivo spinge l’enzima verso la conformazione R. Il modulatore negativo spinge l’enzima verso la conformazione T.
Cosa è un enzima dotato di siti allosterici?
Un enzima dotato di siti allosterici è detto enzima allosterico e il legame che lo unisce all’effettore (o modulatore allosterico) è reversibile, non covalente: esso consente all’enzima di passare dalla forma inattiva a quella attiva.
Come avviene L’attivazione allosterica?
L’attivazione allosterica, come nella reazione tra molecole di ossigeno ed emoglobina, avviene quando il legame di un substrato permette l’attrazione tra le molecole di substrato e altri siti di legame. Rispetto all’emoglobina, l’ossigeno è sia il substrato che l’effettore. Il sito allosterico è il sito attivo di una subunità contigua.
Quali sono gli enzimi in conformazione tesa?
Gli enzimi allosterici esistono in due stati conformazionali interconvertibili tra loro: conformazione tesa (T); conformazione rilassata (R). Il legame del substrato e/o dei modulatori determina il cambio conformazionale verso l’una o l’altra conformazione. L’enzima in conformazione tesa (T) è caratterizzato da: